Лейцин в бодибилдинге. Лейцин

Лейцин (сокр. Leu или L) представляет собой незаменимую алифатическую аминокислоту с разветвлённой цепочкой. По своему объёму лейцин – одна из самых крупных аминокислот. Входит в состав BCAA аминокислот .

Лейцин является основной составляющей всех природных белков, принимает активное участие в синтезе и распаде протеина . В человеческом организме лейцин в существенных количествах содержится в поджелудочной железе, печени, почках, селезёнке, в мышечных клетках и тканях, а также в составе белков сыворотки крови.

Лейцин является одной из незаменимых аминокислот , которая не синтезируется клетками организма, поэтому поступает в организм исключительно в составе белков натуральной пищи. Отсутствие или нехватка лейцина в организме может привести к нарушениям обмена веществ, остановке роста и развития, снижению массы тела.

Пищевые источники лейцина: данная аминокислота содержится в лесных орехах, бобах, соевой муке, коричневом рисе, яичных белках, мясе (филе говядины, лосось, куриные грудки) и цельной пшенице.

В зависимости от образа жизни, уровня нагрузок и других факторов, потребность человеческого организма в лейцине составляет от 6 до 15 г в сутки.

Биологическая роль лейцина

снижает уровень сахара в крови;
обеспечивает азотистый баланс, необходимый для процесса обмена белков и углеводов;
предотвращает появление усталости, связанное с перепроизводством серотонина;
необходим для построения и нормального развития мышечных тканей;
защищает клетки и ткани мышц от постоянного распада;
является специфическим источником энергии на клеточном уровне;
участвует в синтезе протеина;
укрепляет иммунную систему;
способствует быстрому заживлению ран.

Применение

Сегодня лейцин в сочетании с глутаминовой кислотой, метионином и другими аминокислотами активно используется для лечения болезней печени, анемии, мышечной дистрофии, некоторых форм токсикоза, а также при некоторых заболеваниях нервной системы и синдроме Менкеса.

Лейцин и спортивное питание

Лейцин относится к так называемым «BCAA аминокислотам»(изолейцин, лейцин и валин). Многочисленные исследования доказали, что из всех BCAA лейцин является самой эффективной аминокислотой. Именно подъём уровня этого вещества после приёма пищи выступает определённым сигналом к синтезу белков в мышечных клетках.

Существуют научные доказательства того, что приём BCAA аминокислот снижает уровень расщепления мышечного белка у спортсменов во время тренировок, а лейцин, при этом, оказывает мощное влияние на анаболизм в скелетных мышцах. Кроме того, имеются данные о том, что BCAA ослабляют мышечное утомление после тренировок и избавляют от синдрома отставленной мышечной болезненности, т.е. способствуют и помогают восстановлению организма после изнурительных занятий в спортзале.

Регулирование уровня глюкозы

Распад лейцина в скелетной мышце приводит к образованию глутамина и аланина – аминокислот, являющихся важными элементами в процессе поддержания уровня глюкозы в организме.

Благодаря достаточно продолжительному циклу (аланин-пируват-глюкоза-пируват-аланин) в организме образуется печёночная глюкоза, и поддерживается необходимое равновесие уровня глюкозы. В данном процессе лейцин является чем-то вроде исходного материала для образования глюкозы в печени.

Значимость этого факта заключается в том, что с помощью лейцина человек может легко воспользоваться любой низко углеводной диетой в целях поддержания здорового уровня глюкозы в крови.

Лейцин и спортивные диеты

Обладает способностью сжигать глюкозу путём стимулирования процесса в цикле глюкоза – аланин. Благодаря чему, в организме поддерживается стабильный уровень сахара, и сохраняется необходимая мышечная масса в условиях низкокалорийной диеты.

К тому же, лейцин совместно с инсулином позволяет мышцам согласовывать синтез протеина. На схемах, приведённых ниже, можно проследить весь процесс действия и сравнить конечный результат:

Получается, что лейцин и другие BCAA заставляют организм выделять серин и треонин, создающие фосфорилирующий поток, который в итоге активирует трансляцию синтеза протеина, отвечающего за рост мышц.

Выводы

Итак, лейцин является эффективным вспомогательным средством, повышающим работоспособность человека во время различных диет. Приём лейцина и других BCAA аминокислот помогает спортсменам уменьшать жировые отложения, увеличивать мышечную массу, повышать выносливость и улучшать качество выполняемых упражнений во время тренировок.

Сиртуин

Белок сиртуин (от англ. Silent Information Regulator Transcript (SIRT) – это NAD+ зависимые ферменты, чувствительные к клеточному коэффициенту NAD + / NADH и, таким образом, к энергетическому статусу клетки. Из них SIRT1 является гистондеацетилазой, которая может изменять сигнализацию ядерных белков p53 (транскрипционный фактор, регулирующий клеточный цикл), NF-kB (ядерный фактор «каппа-би») и FOXO (транскрипционный факторы семейства forkhead box класса О) и может вызвать митохондриальный фактор биогенеза PGC-1α. Считается, что активация SIRT1 (чаще всего ресвератрол) положительно влияет на продолжительность жизни. Исследования на крысах показали, что лейцин обусловливает полезные свойства молочных белков, и это положительно сказывается на продолжительности жизни, укреплении здоровья и снижает риск преждевременной смерти . Результаты данных сыворотки крови пациентов, которые потребляли большое количество молочных продуктов, показали, что такая диета повышает активность SIRT1 на 13% (жировая ткань) и 43% (мышечная ткань). Оба метаболита лейцина (альфа-кетоизокапроновая кислота и гидроксиметилбутират моногидрат (HMB) являются активаторами SIRT1 в диапазоне 30-100%, что сравнимо с эффективностью ресвератрола (2-10мкM), но требует более высокой концентрации (0,5 мМ). Было отмечено, что митохондриальный биогенез и инкубация лейцина происходит в жировых и мышечных клетках, а разрушение SIRT1 уменьшает (но не устраняет) лейцин-индуцированный митохондриальный биогенез. Метаболиты лейцина способны стимулировать активность SIRT1, и этот механизм лежит в основе митохондриального биогенеза. Данный механизм имеет умеренную силу действия.

Взаимодействие с метаболизмом глюкозы

Усвоение глюкозы

Лейцин может способствовать активации инсулин-индуцированной протеинкиназы В (Akt), но для того чтобы сначала ослабить и ингибировать ее, необходима фосфоинозитол-3-киназа PI3K. Только так лейцин сохраняет инсулин-индуцированную активацию Akt). Так как лейцин также стимулирует секрецию инсулина из поджелудочной железы (инсулин затем активирует PI3K), в сущности это не имеет практического значения. В условиях, когда инсулин отсутствует, 2 мМ лейцина и (в меньшей степени) его метаболит α-Кетоизокапроат, видимо, способствуют поглощению глюкозы через PI3K / aPKC (атипичная протеинкиназа С ) и независимо от mTOR (блокирование MTOR не влияет на производимый эффект). В этом исследовании стимуляция составляет лишь 2-2.5мМ для 15-45 минут (сопротивление вырабатывается при 60 мин) и по силе сопоставима с физиологическими концентрациями базального инсулина, но на 50% меньшей силой (100 нМ инсулина). Этот механизм действия аналогичен механизму действия изолейцина и имеет похожую силу. Тем не менее, лейцин также может помешать клеточному всасыванию глюкозы, что, как полагают, связано с активацией передачи сигнала mTOR, который подавляет сигнализацию АМФ-зависимой киназы (AMPK) (сигнализация AMPK опосредует поглощение глюкозы в периоды низкой клеточной энергии и физических упражнений ) и действует вместе с сигнализацией mTOR, влияющей на киназу рибосомного белка S6 (S6K). Передача сигнала с помощью MTOR / S6K вызывает деградацию IRS-1 (первый белок, который несет «сигнал» инсулин-индуцированного эффекта), посредством активации протеасомной деградации IRS-1 или непосредственным связыванием с IRS-1. Это формирует негативную замкнутую систему управления с обратной связью сигнализации инсулина. Минимизирование негативных последствий для IRS-1 способствует лейцин-индуцированному всасыванию глюкозы, и эта отрицательная обратная связь объясняет, почему глюкоза всасывается в течение 45-60 минут, а затем внезапно ингибируется. Так как изолейцин не так сильно влияет на активацию mTOR и, таким образом, это путь отрицательной обратной связи, именно изолейцин обеспечивает существенное всасывание глюкозы в мышечных клетках. Изначально лейцин способствует поглощению глюкозы в мышечных клетках в течение приблизительно 45 минут, а затем процесс резко прекращается, что несколько снижает общий эффект. Это внезапное прекращение является отрицательной обратной связью, что обычно происходит после активации MTOR. Изолейцин лучше, чем лейцин, содействует поглощению глюкозы из-за меньшей активации mTOR.

Секреция инсулина

Лейцин способен индуцировать секрецию инсулина из поджелудочной железы с помощью своего метаболита КИК. Это выделение инсулина подавляется другими АРЦ и двумя подобными аминокислотами: норвалином и норлейцином. Лейцин участвует в индукции секреции инсулина либо как добавка, либо в комбинации с глюкозой (например, при приеме лейцина и глюкозы соответственно наблюдается увеличение на 170% и на 240%, а при приеме комбинации наблюдается увеличение до 450%). Несмотря на сопоставимый потенциал лейцина и йохимбина, они не сочетаются из-за их параллельных механизмов действия. Лейцин, как известно, стимулируют секрецию инсулина из поджелудочной железы и поэтому является самой сильной АРЦ. На эквимолярной основе (такой же концентрации молекулы внутри клетки), лейцин имеет примерно такую же силу, как йохимбин, и две трети потенциала глюкозы. Лейцин является положительным аллостерическим регулятором глутаматдегидрогеназы (GDH), – фермента, который может преобразовать некоторые аминокислоты в кетоглутарат (α-кетоглутарат). Это увеличивает клеточную концентрацию АТФ (по отношению к АДФ). Увеличение уровня концентрации АТФ вызывает увеличение секреции инсулина посредством механизмов, которые не зависят от активации mTOR. Метаболит KIC может подавлять KATФ каналы и вызывать колебания кальция в панкреатических бета-клетках. Выделение кальция может также воздействовать на mTOR (стандартная цель лейцина), а активация mTOR может подавлять экспрессию α2A рецепторов. Так как α2A рецепторы подавляют секрецию инсулина при активации , а избыточная экспрессия индуцирует диабет, меньшая экспрессия этих рецепторов вызывает относительное увеличение секреции инсулина. Такой путь, вероятно, наиболее важный с практической точки зрения, так как mTOR антагонист рапамицина может отменить лейцин-индуцированную секрецию инсулина и подавить саму секрецию инсулина. Чтобы стимулировать секрецию инсулина из панкреатических бета-клеток, лейцин работает двумя путями, основным из которых является уменьшение влияния негативного регулятора (2а-рецепторов). Снижение влияния отрицательного регулятора вызывает не поддающееся лечению увеличение активности.

Лейцин в бодибилдинге

Синтез белка

Основной механизм действия лейцина – это стимуляция активности mTOR , а затем – стимуляция активности киназы p70S6 через PDK1 . Киназа p70S6 затем положительно регулирует синтез протеина. Кроме того, лейцин способен индуцировать активность эукариотического фактора инициации (eIF, в частности, eIF4E) и подавляет его ингибирующий связывающий белок (4E-BP1), который повышает трансляцию белка , что было подтверждено после перорального приема лейцина. Модуляция eIF, таким образом, усиливает синтез белка мышц, вызванный киназой p70S6. Активация mTOR – это общеизвестный анаболический путь, действие которого связанно с выполнением физических упражнений (активация с 1-2 часовой задержкой по времени), инсулином и избытком калорий. Как и другие АРЦ, но в отличие от инсулина, лейцин не стимулирует активность протеинкиназы В (Akt / РКВ), которая происходит между рецептором инсулина и mTOR, (Akt и протеинкиназа B / PKB являются взаимозаменяемыми терминами). Akt способен усиливать eIF2B, что также положительно способствует синтезу белка в мышцах, вызванному киназой p70S6 и, судя по недостаточной активации Akt с помощью лейцина, является теоретически не такой сильной, как если бы сигнализация Akt активировалась так же, как инсулин. Активация mTOR с помощью лейцина в организме человека была подтверждена после перорального приема добавок, а также активации киназы p70S6K. Исследования активации Akt не смогли выявить каких-либо изменений в функциональности человеческих мышц, и это подразумевает, что высвобождение инсулина из поджелудочной железы, вызванное лейцином (данный процесс происходит в организме человека , а активация Akt происходит с помощью инсулина), не могут быть актуальны. Лейцин способен стимулировать активность mTOR и его последующую сигнализацию синтеза белка. Хотя Akt / PKB положительно влияет на активность mTOR (поэтому, когда активирована Akt, она активизирует mTOR), лейцин может воздействовать другим путем и активизирует mTOR, не влияя на Akt. Несмотря на это, все, что активизирует mTOR, будет также влиять на киназу p70S6, а затем и на синтез белка в мышцах. Этот анаболический эффект лейцина имеет большее влияние на скелетные мышцы, чем на ткань печени ; физические упражнения (мышечные сокращения) дополняют его полезное воздействие. Согласно некоторым исследованиям, прием лейцина перед тренировкой является более эффективным, чем прием в другое время (для резкого увеличения синтеза белка). Лейцин – наиболее сильная из всех аминокислот в стимулировании синтеза мышечного белка.

Атрофия / Катаболизм

Лейцин, как известно, способствуют синтезу белка мышц при низких концентрациях в лабораторных условиях, при приеме в более высоких концентрациях лейцин может ослабить атрофию мышц, даже несмотря на остановку скорости синтеза. Этот эффект сохраняется в мышцах и был отмечен при болезнях, оказывающих негативное влияние на мышцы, таких как рак, а также сепсис, ожоги и травмы. В этих случаях преимущества приема зависят от дозы.

Гипераминоацидемия

Гипераминоацидемия – это термин, используемый для обозначения избытка (гипер) аминокислот в крови (-emia), аналогично этому, гиперлейцинемия означает избыток лейцина. Исследования показали, что у пожилых людей лейцин увеличивает синтез мышечного белка независимо от гипераминоацидемии.

Саркопения

Саркопения характеризуется снижением содержания белка и увеличением содержания жира в скелетных мышцах, которое происходит с возрастом. Одной из причин возникновения саркопении является уменьшение метаболической реакции на сохранение мышечного эффекта L-лейцина, что возникает с клеточным старением. Негативное воздействие этого эффекта можно минимизировать путем добавления L-лейцина к продуктам, содержащим белок.

Взаимодействие с питательными веществами

Карбогидрат (углевод)

Когда рецептор инсулина активирован, он может активировать mTOR косвенно через Akt. В то время как Akt положительно влияет на синтез белка, вызванный киназой S6K1 (которая активируется во время активации mTOR), добавка лейцина напрямую не влияет на активацию Akt, как это делает инсулин в лабораторных условиях. Было отмечено, что инфузия лейцина у людей существенно не влияет на активацию Akt в скелетных мышцах, т.е., секреция инсулина, индуцированная лейцином, недостаточна для стимулирования Akt. Лейцин взаимодействует с усвоенной глюкозой и снижает уровень глюкозы в крови и затем влияет на секрецию инсулина из поджелудочной железы. Интересно, что лейцин не сочетается с йохимбином в индукции секреции инсулина из-за параллельных механизмов действия. Лейцин взаимодействует с пищевыми углеводами и влияет на активность секреции инсулина из поджелудочной железы, а также взаимодействует с инсулином, что влияет на синтез мышечного белка.

Ресвератрол

Ресвератрол – фенольное вещество, которое, как известно, взаимодействует с сиртуином (главным образом с SIRT1), который идентичен лейцину. Метаболиты KIC и НМВ массой в 0,5 мМ могут индуцировать SIRT1 в 30-100% от исходного уровня, который сопоставим с активностью ресвератрола в 2-10 мкм. Это несмотря на то, что комбинация лейцина (0,5 мМ) или HMB (0,5 мкм) и ресвератрола (200 нм) способна синергически индуцировать активность SIRT1 и SIRT3 в адипоцитах (жировых клетках) и скелетных мышечных клетках . KIC - это более мощный стимулятор, чем HMB, и лучше взаимодействует с лейцином, чем с HMB (возможно, это указывает на метаболизм KIC). Когда крысам дают смесь лейцина (24 г / кг, до 200% главной диеты) или HMB (2 или 10 г / кг) с ресвератролом (12,5 или 225 мг / кг), а затем умерщвляют натощак, наблюдается уменьшение жировой массы и веса тела, также синергично. Было отмечено, что инкубация ресвератрола с лейцином или HMB фактически увеличивает активность АМФ-зависимой киназы (42-55%, соответственно) и способствует небольшому (18%) увеличению окисления жиров, несмотря на инкубацию 5 мкм глюкозы. Взаимодействие ресвератрола и лейцина (в состоянии инкубации или при приеме внутрь) посредством активации SIRT1 положительно влияет на митохондриальный биогенез.

Цитруллин

Цитруллин может восстанавливать скорость синтеза мышечного белка и мышечную функцию в процессе старения и плохого питания у крыс, что опосредуется через путь mTORC1 и разрушается ингибитором mTORC1, известным как рапамицин). Не удалось значительно изменить скорость окисления лейцина или синтеза белка организма человека с помощью добавки 0,18 г / кг цитруллина в течение недели, но в других случаях та же доза улучшает баланс азота в организме человека в сытом состоянии. Причина такого расхождения неизвестна. Существует не так уж много доказательств прямого активирующего воздействия цитруллина на mTOR, но он слабо индуцирует белки после активации mTOR (в том числе 4E-BP1) до уровня ниже лейцина. Клинически пока не доказано то, что цитруллин повышает сигнализацию mTOR, поскольку его преимущество зависит от mTOR, и в этом случае цитруллин должен быть синергичен с лейцином. Цитруллин может передавать сигналы лейцина через mTOR, что даёт основания предположить, что они синергичны. Еще не исследован эффект от применения этой смеси тяжелоатлетами, так что синергизм в настоящее время – это только неподтвержденная гипотеза.

Безопасность и токсичность

В небольшом исследовании, в котором 5 здоровых человек ступенчато принимали до 1,250 мг/кг лейцина (что в 25 раз превышает ожидаемую среднюю потребность организма в лейцине), было отмечено, что пероральный прием дозы в 500-1,250 мг вызывал увеличение в сыворотке аммиака, из-за чего верхний ограничительный порог был установлен на уровне в 500 мг / кг (для человека весом в 150 фунтов (68 кг) - 34 г) .

Пищевая добавка

Как пищевая добавка, L-лейцин имеет Е номер E641 и классифицируется как усилитель вкуса.

Доступность:

Список использованной литературы:

Nutr Metab (Lond). 2012 Aug 22;9(1):77. doi: 10.1186/1743-7075-9-77. Synergistic effects of leucine and resveratrol on insulin sensitivity and fat metabolism in adipocytes and mice. Bruckbauer A1, Zemel MB , Thorpe T, Akula MR, Stuckey AC, Osborne D, Martin EB, Kennel S, Wall JS.

Yeh YY. Ketone body synthesis from leucine by adipose tissue from different sites in the rat. Arch Biochem Biophys. (1984)

Van Koevering M, Nissen S. Oxidation of leucine and alpha-ketoisocaproate to beta-hydroxy-beta-methylbutyrate in vivo. Am J Physiol. (1992)

Dann SG, Selvaraj A, Thomas G. mTOR Complex1-S6K1 signaling: at the crossroads of obesity, diabetes and cancer. Trends Mol Med. (2007)

Nobukuni T, et al. Amino acids mediate mTOR/raptor signaling through activation of class 3 phosphatidylinositol 3OH-kinase. Proc Natl Acad Sci U S A. (2005)

Greiwe JS, et al. Leucine and insulin activate p70 S6 kinase through different pathways in human skeletal muscle. Am J Physiol Endocrinol Metab. (2001)

Hannan KM, Thomas G, Pearson RB. Activation of S6K1 (p70 ribosomal protein S6 kinase 1) requires an initial calcium-dependent priming event involving formation of a high-molecular-mass signalling complex. Biochem J. (2003)

Mercan F, et al. Novel role for SHP-2 in nutrient-responsive control of S6 kinase 1 signaling. Mol Cell Biol. (2013)

Fornaro M, et al. SHP-2 activates signaling of the nuclear factor of activated T cells to promote skeletal muscle growth. J Cell Biol. (2006)

Inoki K, et al. Rheb GTPase is a direct target of TSC2 GAP activity and regulates mTOR signaling. Genes Dev. (2003)

Большинству спортсменов хорошо известна такая белковая биодобавка для наращивания мышечной массы, как ВСАА . В ее состав включено три важнейших незаменимых аминокислоты : изолейцин , валин и лейцин. Эти протеиновые компоненты имеют сходные черты, но в то же время каждая из них по-своему уникальна. Давайте познакомимся с особенностями лейцина в организме человека.

Информация о веществе

Лейцин представляет собой алифатическую аминокислоту. Принадлежность ее к категории ВСАА определяется наличием в структуре белкового компонента разветвленной цепи. Название аминокислоты в науке звучит еще как 2-амино-4-метилпентановая кислота. В природе она обнаружена во всех природных протеинах. На это указывает и история открытия органического соединения: в 20-х гг. позапрошлого века лейцин был впервые выделен европейским ученым А. Браконно из шерсти и мышц животного. Много позже, в начале XX-го столетия благодаря другому исследователю - немцу Г. Фишеру - свет увидел искусственный способ получения вещества. Химик использовал метод контактирования с аммиаком 2-бром-4-метилпентановой кислоты.

В организме человека лейцин не имеет возможности самостоятельно синтезироваться, потому и относится к группе незаменимых белковых «кирпичиков». Когда же аминокислота попадает во внутреннюю среду тела с пищей или специальными биодобавками, она устремляется, прежде всего, в поджелудочную железу, затем в печень, селезенку, органы мочевыделительной системы. Много ее концентрируется также в мышечной ткани и сыворотке крови.

Аминокислота лейцин показана к употреблению в виде биодобавок людям со следующими заболеваниями: неврит, истощение, психические расстройства, анемия, цирроз печени, иммунодефицит, полиомиелит, болезнь Менкеса, дегенеративные изменения в мышцах. Она дает отличные результаты после перенесенных травм и операций.

Избыток и недостаток лейцина

Лейцин должен поступать в организм человека каждый день, причем в конкретных количествах. Специалисты рекомендуют принимать ежесуточно 1 - 1,2 г незаменимой аминокислоты, если вы не ведете активный образ жизни, то есть не занимаетесь спортом, и не предпринимаете попыток сбросить лишний вес. Иначе придется увеличить озвученную дозу до 5-10 г. При целенаправленном похудении это количество придется принимать в три захода.

Что происходит с человеком, не получающим лейцин регулярно, по крайней мере, в составе пищи? У него развиваются негативные последствия хронического дефицита вещества: проблемы в работе щитовидной железы, истощение, нарушение функции почек. Для детей младенческого возраста нехватка лейцина чревата гипокликемией, то есть сильным снижением уровня в крови сахара; для подростков - уменьшением синтеза соматропина, иными словами - торможением процесса роста.

Увы, передозировка незаменимой аминокислоты тоже достаточно вредна для здоровья человека. Это прямая дорога к интоксикации, происходящей в результате перенасыщения тканей организма аммиаком. К тому же вследствие избыточного поступления во внутреннюю среду тела лейцина нарушается белковый обмен.

Продукты-источники лейцина

Обогащение ежедневного рациона питания лейцином возможно за счет включения в свое меню содержащих белковый компонент продуктов.

В первую очередь стоит обратить свое внимание на лакомства, имеющие животное происхождение. Молоко, кефир, сметана, сыры, творог, йогурт, морская и океаническая рыба, красная и черная икра, куриные яйца, диетические сорта мяса (курятина, индюшатина, крольчатина, постная говядина) - все это прекрасные источники лейцина. При этом рыбное и мясное филе по количеству незаменимой аминокислоты выигрывает гораздо больше, нежели кисломолочная продукция.

Из растительных продуктов, в состав которых входит достаточно лейцина, стоит выделить соевые бобы, арахис, пророщенные пшеничные зерна, тыквенные семечки, миндальные и грецкие орехи, бурый рис, пекарские дрожжи.

Противопоказания соединения

Аминокислоту лейцин в форме биодобавки можно употреблять только после консультации с врачом. В противном случае реально нанести своему здоровью большой вред. Людям, страдающим индивидуальной непереносимостью данного органического вещества, вообще придется отказаться даже от самой идеи принимать препарат, обогащенный лейцином.

Спортсменам советуют налегать на ВСАА. Однако совместный прием лейцина с его собратьями - валином и изолейцином - чреват в некоторых случаях кожной аллергией и даже повышением уровня сахара в крови. Так что будьте осторожны!

Пономаренко Надежда
для женского журнала сайт

При использовании и перепечатке материала активная ссылка на женский онлайн журнал обязательна

Использование лейцина в спорте

Лейцин - одна из трёх аминокислот с разветвлёнными боковыми цепочками (ВСАА). Эта аминокислота наиболее важная и часто встречающаяся в комплексах аминокислот ВСАА. В меньшем количестве она содержится в концентратах сывороточного протеина.

Для спортсменов лейцин выполняет важную роль в создании новых мышечных тканей в организме, способствует увеличению синтеза белка. В то же время лейцин подавляет разрушение белковых молекул, что очень важно для мышечного роста. Таким образом, можно уменьшить распад белков после интенсивных тренировок при увеличении потребления лейцина.

Лейцин немаловажен и в процессах получения энергии. Он косвенно экономит запасы глюкозы и подавляет их разрушение. Лейцин предотвращает мышечный катаболизм. Другие аминокислоты с разветвленными боковыми цепями, изолейцин и валин, служат в первую очередь как субстрат для глюконеогенеза и также проявляют, таким образом, свой антикатаболический эффект. По этой причине комбинированный прием всех трех этих аминокислот особенно эффективен. См. BCAA.

Метаболизм лейцина стимулирует рост мышц и одновременно подавляет дальнейшую потерю мышечной массы.

Еще одним анаболическим свойством лейцина является его способность стимулировать секрецию инсулина. Лейцин обладает наибольшим инсулиногенным эффектом по сравнению с двумя другими аминокислотами BCAA (изолейцином и валином). Повышение уровня инсулина в плазме крови уменьшает секрецию катехоламинов и кортизола, обладающих выраженным катаболическим действием.

Кортизол, в отличие от инсулина, выполняющего задачу хранения и накопления питательных веществ, ответственен за процессы их разрушения и выделения энергии. Это гормон обладает выраженным катаболическим действием на мышцы. Очевидно, что постоянно повышенный уровень кортизола очень негативно влияет на количество мышечной ткани.

Особенно это опасно для тех спортсменов, которые тренируются часто и интенсивно, сидят на низкоуглеводной диете. В этом случае можно извлечь определенную выгоду от приема лейцина, употребляя его перед и сразу после тренировки.

Для тех атлетов, кто все равно принимает после тренировки много углеводов, инсулин-стимулирующий эффект лейцина менее интересен. Однако и эти спортсмены не проиграют от его приема, так как у лейцина есть и другие положительные свойства.

Исследования лейцина

Испытания на животных показали, что добавки с лейцином не только стимулируют рост мышечной ткани, но и усиливают синтез коллагена. Лейцин также может способствовать укреплению суставов. Эпидемиологические исследования показывают, что высокий уровень лейцина уменьшает риск избыточных жировых отложений.

Лейцин - довольно интересное вещество. Исследование, опубликованное в 2007 году в журнале «Diabetes» вскрывает ещё более интересные его грани. В этом исследовании учёные проводили эксперимент на мышах. Половина животных получала обычное питание, а вторая получала избыточное количество жира. Половина мышей из каждой группы получала 55 мг дополнительного лейцина в день с питьевой водой. Это в два раза превышает суточную дозу лейцина.

Эксперимент длился 15 недель. За этот период мыши, принимавшие высокое количество жира, стали толще. Но у мышей из группы, которые получали повышенное количество лейцина, увеличение жировой массы оказалось на четверть меньше.

Когда исследователи провели мониторинг расхода кислорода мышами в течение дня, они обнаружили, что мыши, принимавшие лейцин, потребляли большее количество кислорода. Это означает, что мыши в результате сожгли больше калорий. Таким образом, лейцин ингибирует процесс жировых отложений.

Анализ мышц и белых жировых клеток лабораторных животных показали, что дополнительный приём лейцина усиливает синтез UCP3 (ген разобщающего белка 3). Этот ген усиливает жиросжигающую способность митохондрий, он разделяет процессы утилизации пищевых калорий и производства АТФ.

Исследователи из «Pennsylvania State University» в 2009 году повторили этот эксперимент, но с использованием меньших дозировок лейцина. Как оказалось, приём меньших доз не дал существенного эффекта.

Как принимать лейцин. (BCAA)

Не надо принимать лейцин в изолированном виде по несколько раз в день. Это может привести к нарушению белкового обмена и совсем не тому результату, на который вы рассчитываете. Принимайте совместно с изолейцином и валином в качестве BCAA.

Для достижения максимального антикатаболического эффекта лейцина или BCAA рекомендуется принимать 5-10 г до тяжелой тренировки и/или пить во время тренировки.

Для достижения выраженного анаболического эффекта лейцина его следует принимать после тренировки в течение 40 минут, также 5-10 г. Это особенно полезно спортсменам, которые ограничивают прием углеводов.

L-Лейцин (C 6 H 13 NO 2) одна из трех незаменимых аминокислот с разветвленной цепью. Другие две это L-Валин и L-Изолейцин. Лейцин не может производиться организмом и должен поступать с пищей или пищевыми добавками. Его можно найти в орехах, коричневом рисе и продуктах из цельного зерна. Лейцин составляет около восьми процентов всех аминокислот в организме и это четвертая аминокислота по концентрации в мышечных тканях.

Отличительной особенностью Лейцина является то, что эта аминокислота играет важную в синтезе белка. Термин «синтез белка» можно встретить довольно часто, даже в обычных статях, касающихся формирования мышечной массы. Однако, что представляет собой этот процесс? Проще говоря, это образование новых белков, которое происходит в скелетных мышцах нашего организма.

Если это происходит довольно интенсивно, мы говорим о гипертрофии скелетных мышц (их росте), т.е. о процессе увеличения нашей мышечной массы. Цель этой статьи - осветить влияние , поступающих с пищей, в частности, лейцина, на синтез белка в скелетных мышцах после выполнения физических упражнений.

Предпосылки

Разные виды физических упражнений по-разному влияют на белковый обмен в мышцах.

Упражнения на выносливость влияют на белковый обмен в скелетных мышцах следующим образом: снижают анаболические процессы (образование новых белков) и повышают процесс катаболизма (распада белков) вызывая миопатию - уменьшение мышечной массы.
Упражнения на массу являются уникальными в сравнении с другими видами физических упражнений, поскольку в момент выполнения этих упражнений наряду с повышением процесса распада белков в мышцах происходит и эффективное повышение синтеза белков.

Общим эффектом в обоих случаях является отрицательный белковый баланс (общий распад белков). Таким образом, в краткосрочной перспективе физические упражнения вызывают белковый катаболизм. Однако в долгосрочной перспективе физические упражнения способствуют поддержанию или увеличению мышечной массы.

Лейцин

Установлено, что с целью соблюдения положительного белкового баланса после физических тренировок необходимо употреблять белки, в частности, аминокислоту лейцин. До тех пор пока с пищей не будет поступать лейцин, белковый баланс будет оставаться отрицательным.

Лейцин является одной из трех и является уникальной аминокислотой, которая способствует синтезу белков в мышцах. На самом же деле, лейцин оказывает приблизительно в 10 раз большее влияние на образование новых белков, чем любая другая аминокислота!

Так как же лейцин способствует синтезу белков в мышцах? Во-первых, мы должны глубже узнать о процессах в организме, которые активирует лейцин. Установлено, что лейцин активизирует основной анаболический рецептор, известный под названием мишень рапамицина в клетках млекопитающих (белок mTOR). mTOR является аминокислотным рецептором клетки, чувствительным к концентрации лейцина.

Снижение концентрации лейцина передает mTOR сигнал о том, что в настоящее время с пищей не поступило достаточного количества для синтеза новых белков в мышцах, и mTOR дезактивируется. По мере увеличения концентрации лейцина mTOR передается сигнал о том, что имеется достаточное количество протеинов для синтеза новых мышечных белков, и mTOR активируется.

Активация mTOR

Несмотря на то, что научные сотрудники до конца не уверены в том, как именно лейцин активизирует mTOR, было установлено, что mTOR чувствителен к концентрации лейцина и уровню (снижение уровня АТФ также дезактивирует mTOR).

Активация mTOR тесно связана с повышенным синтезом белка. mTOR способствует синтезу белка посредством двух различных механизмов.

Механизм № 1

Фосфорилирование связывающего белка 4E-BP1, что приводит к его инактивации. Будучи активным, белок 4E-BP1 связывается с белком eIF4E (инициирующим фактором), не давая ему связаться со следующим белком eIF4G для формирования комплекса eIF4E*eIF4G.

Формирование этого комплекса является важным фактором для запуска процесса синтеза белка.

Проще говоря, mTOR способствует запуску процесса синтеза белка путем инактивации 4E-BP1, позволяя, таким образом сформироваться комплексу eIF4E*eIF4G, который является важным фактором для запуска процесса синтеза белка.

Можно было бы объяснить и более детально, однако, это лишнее. Данная схема довольно проста для понимания процесса.

Механизм № 2

mTOR активирует рибосомный белок S6 (известный как rpS6 или p70 S6). Белок rpS6 увеличивает синтез компонентов цепи синтеза белка. Таким образом, mTOR не только способствует синтезу белка, но и повышает потенциал его синтеза.

По аналогии, чтобы помочь понять этот процесс, приведем пример подрядчика в строительстве нового небоскреба.

mTOR - это подрядная организация. Белок, который вы пытаетесь синтезировать, - это небоскреб. Компоненты цепи синтеза белка - это машины (бульдозеры, краны и т.д.), которые вы используете для постройки здания. А лейцин - это средства, необходимые для осуществления проектных работ.

В случае достаточного количества наличных средств (увеличение концентрации лейцина), подрядная организация может не только начать строить небоскреб (синтезировать белок в мышцах), но также и купить больше машин (увеличить количество компонентов, необходимых для синтеза). Это в свою очередь увеличит мощность и скорость, с которой будет возводиться небоскреб (синтезируемый в мышцах белок).

Лейцин также способствует синтезу белка путем повышение доступности белка eIF4G для образования комплекса eIF4G*eIF4E за счет фосфорилирования eIF4G.

Говоря простым языком

Давайте оставим в сторону перлы науки и поговорим о том, что мы узнали из вышесказанного. Насколько полезно дополнительно употреблять в пищу лейцин? Или, возможно, достаточно перейти на диету с высоким содержанием белка? Существует ряд доказательств в пользу приема лейцина, даже если употреблять с пищей достаточное количество белка.

Недавно ученые провели эксперимент, в котором три группы людей выполняли упражнения на массу в течение сорока пяти минут, по истечении которых одной группе людей дали пищу, содержащую исключительно , другой - углеводы и приблизительно 30 г белка, а третьей - углеводы, белок и лейцин.

Было обнаружено, что в группе людей, принимавших пищу, содержащую углеводы, белки и лейцин, белковый катаболизм снизился, а синтез белков в мышцах увеличился в большей степени, чем в группе людей, принимавших пищу, содержащую углеводы и белки, и увеличился в еще большей степени, чем в группе людей, принимавших пищу, содержащую исключительно углеводы.

Возможное объяснение этих результатов связано с пиковым повышением концентрации лейцина в плазме крови, которую может достичь свободная форма принятого с пищей лейцина. Для общего количества белка потребуется достаточно много времени, чтобы переместиться из желудка в тонкую кишку и, наконец, попасть в кровообращение. Таким образом, концентрация белков в плазме крови повышается медленно и платообразно.

Даже при быстром переваривании, например , лейцину сыворотки может потребоваться несколько часов, для того чтобы освободиться от белка и абсорбироваться в кровообращение. В связи с этим концентрация лейцина в плазме крови никогда не достигает высокого уровня.

Однако при употреблении пищи, содержащей чистый лейцин, он будет быстро всасывается в кровь, достигнув таким образом своей пиковой концентрации в плазме крови, что вызовет резкое увеличение уровня внутриклеточного лейцина и активизацию выше упомянутой анаболической цепи.

Заключение

В заключение мы приходим к очевидному факту о том, что лейцин способствует синтезу белка за счет увеличения активности mTOR и фосфорилирования белка eIF4G.

Лейцин оказывает на синтез белка гораздо большее стимулирующее влияние, чем любая другая аминокислота. Установлено, что синтез белка увеличивается также и в ответ на относительно небольшой дозы лейцина в пище.

Было также обнаружено, что добавление лейцина в пищу, содержащую большое количество белка, гораздо больше способствует процессу синтеза белка в мышцах.

В любом случае еще предстоит определить, насколько полезно употреблять лейцин спортсменам и бодибилдерам в дополнение к пище с высоким содержанием белка для дальнейшего увеличения мышечной массы в долгосрочной перспективе.